Как известно, Мертвое море состоит из двух частей: глубокой северной и мелкой южной. Еще недавно они соединялись мелким проливом. Во времена Хасмонеев через этот пролив был брод, и напротив него была построена крепость Масада, чтобы следить за кочевниками с востока. В наше время никакого пролива нет, а части соединяются узким искусственным каналом.
На самом юге и с нашей, и с иорданской стороны стоят химические предприятия по разработке солей Мертвого моря. Практически вся южная часть разгорожена дамбами на отдельные пруды. Это сделано для того, чтобы испарить часть воды. При этом менее растворимый и наиболее распространенный NaCl первым выпадает в осадок, а рассол оказывается обогащенным более ценными и более растворимыми KCl и MgCl2. Таком образом, по мере продвижения на юг, пруды оказываются все более обогащены калием и магнием.
Если посмотреть на фотографию со спутника, видно, что по мере продвижения на юг пруды несколько меняют цвет - от голубого к все более и более красноватому. Цвет колеблется со временем, насколько я понимаю, не столько сезонно, сколько в соответствии с производственным циклом - заполнением и опорожнением прудов.
Источник красного цвета - это галобактерии, умеющие жить в насыщенном растворе соли. Для нормального функционирования им нужно, чтобы в растворе содержалось побольше калия, поэтому по мере обогащения калием пруды цветут все сильнее.
Галобактерии живут за счет очень интересного и необычного фотосинтеза. Интересно то, что весь фотосинтез осуществляется всего одним белком. Примерно половину поверхности клеточной мембраны занимают кристаллические структуры из одного белка: бактериородопсина.
На картинке: участок мембраны галобактерии с кристаллической структурой из бактериородопсина, снятой при помощи Atomic Force Microscopy (из [1]). Видны отдельные молекулы бактериородопсина, собранные в тримеры, а те - в гексагональную кристаллическую структуру.
Белок бактериородопсин состоит из семи трансмембранных участков, соответственно, пересекающих клеточую мембрану 7 раз. На картинке не совсем точно изображено, как будто мембрана галобактерии построена из двух слоев фосфолипида. В действительности, у всех архей совсем непохожие фосфолипиды, одна молекула имеет два полярных конца и гидрофобную часть на основе изопреноидов посередине.
Структура из семи трансмембранных участков очень популярна в эукариотических клетках: так устроены все GPCR - G protein coupled receptors - рецепторы самых разных гормонов и эффекторов. В точности так же построен и родопсин - светочувствительный белок глаза. Он тоже фактически является рецептором.
Как и родопсин, бактериородопсин связан со светочувствительным пигментом ретиналем; как и в случае родопсина, под действием света ретиналь меняет свою конфигурацию с транс- на цис-, и весь белок меняет конформацию.
В зрительном родопсине это приводит к взаимодействию с внутриклеточными G белками и передаче сигнала о том, что родопсин почувствовал свет; но в бактериородопсине нет никаких интеракций: изменение конформации приводит к высвобождению одного протона - иона H+ - с внешней стороны мембраны и захвату протона с внутренней. См. картинку из [2].
Таким образом, общий баланс состоит в том, что квант света вызывает перенос заряженной частицы через непроницаемую мембрану. Причем не через множество посредников, как в более сложных фотосинтетических системах, а непосредственно. Точно так же непосредственно простой белок - протонная АТФ-аза переносит протон обратно внутрь клетки, используя энергию его переноса на синтез АТФ.
Как это нередко бывает, бактериородопсин открыли в 70-е годы у экзотических архей, и до недавнего времени считали родопсиновый фотосинтез редкой экзотикой. Но, начиная с 2000 годов, обнаружили, что он присутствует едва ли не у 80% морских бактерий, в том числе у таких, которых привыкли считать гетеротрофами [3]. Просто - если есть свет, почему бы немножко не пофотосинтезировать.
- Muller D.J., and Engel, A. (2008) Curr. Opin. Coll. Interface Sci. 13:338-350
- Kühlbrandt, W (2000)Nature 406:569-570 [link]
- DeLong, E.F., and Béjà, O. (2010) PLoS Biol. 8: e1000359 [link]